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文檔簡介
1、酶蛋白質(zhì)工程研究表明金屬酶的催化活性不僅由其活性中心的金屬離子決定,位于金屬離子附近的氨基酸殘基對底物的弱相互作用對金屬酶的催化活性也有重要影響。金屬酶的功能模擬關(guān)鍵是在金屬離子的附近引入適當(dāng)?shù)幕鶊F或分子,來同時模擬金屬酶的活性中心及其次層結(jié)構(gòu)。本文主要以功能基修飾的杯芳烴和salen銅配合物為模型,研究模型的結(jié)構(gòu)與催化超氧負(fù)離子自由基歧化活性的關(guān)系。本文內(nèi)容主要如下:
首先,設(shè)計合成了具有疏水性空腔的杯[4]芳烴配體:5,1
2、1,17,23-對-叔丁基-25,26,27,28-四(哌啶羰基甲氧基)杯[4](L1)和25,26,27,28-四(2-吡啶甲氧基)杯[4](L2),與金屬離子(M2+= Cd,Zn和Cu)配位,合成和表征了金屬配合物,對配合物CdL1(1),ZnL1(2)和CuL1(3)進行了X-射線單晶衍射表征。利用Gauss98軟件對1,2和3進行了基于B3LYP/lanl2dz基組的密度泛函計算,結(jié)果表明3的前線軌道具有較低的能級差⊿E=1.
3、40780 eV,表明了其 Cu(II)較易得電子,有較高的催化活性。利用黃嘌呤-黃嘌呤氧化酶-NBT法進一步對配合物3進行了模擬銅鋅超氧化物歧化酶(Cu,Zn-SOD)的活性研究。分別在pH=7.8和7.2時,測定了配合物3催化超氧負(fù)離子自由基歧化的活性(IC50=0.10和0.14μM)。推測了其催化活性的大小可能與金屬離子附近的杯芳烴疏水空腔和質(zhì)子化哌啶的靜電側(cè)臂的引入密切相關(guān)。
其次,為了考察在第一配位環(huán)境附近的易荷正
4、電基團對SOD催化活性的影響,設(shè)計合成了帶有正電荷的Salen型底物。以5-(次甲基N-三乙基銨鹽)水楊醛和5-(次甲基-N-甲基咪唑銨鹽)分別與鄰苯二胺、環(huán)己二胺與金屬離子(M2+= Cu)為反應(yīng)物通過一鍋法合成了4種模型物,并進行了元素分析表征。利用核黃素(VB2)-NBT法測試配合物4,5,6,7的SOD活性(IC50=11.8,23.4,8.0和20.8μM),結(jié)果表明該體系模型物的SOD活性比文獻大多數(shù)報道模型物的活性低,可能
5、是天然Cu,Zn-SOD的活性中是四角錐式構(gòu)型,而模型物的共軛剛性平面結(jié)構(gòu)會降低Cu(II)與氧負(fù)離子的結(jié)合能力,使得在催化過程中側(cè)臂的靜電作用未能協(xié)同識別底物分子。
最后,分別以(2,3-f)-吡嗪-(1,10)-鄰菲咯啉-2,3-二甲酸和2,4,6-三羧酸吡啶為配體,合成了其銅、鉛配位聚合物,進行了X-射線單晶衍射表征,并通過紅外,紫外對配聚物的結(jié)構(gòu)基團進行了分析。結(jié)構(gòu)分析表明,多羧酸基團的配位方式和分子間氫鍵在構(gòu)建配聚物
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